In cosa consiste la proteina? Esempi di proteine ​​semplici e complesse

Per immaginare l'importanza delle proteine,basta ricordare la nota frase di Friedrich Engels: "La vita è un modo di esistere di corpi proteici". Infatti, sulla Terra queste sostanze insieme agli acidi nucleici causano tutte le manifestazioni della materia vivente. In questo articolo, scopriremo in cosa consiste la proteina, quale funzione svolgerà e anche a determinare le caratteristiche della struttura di specie diverse.

Peptidi: polimeri altamente organizzati

In effetti, in una cellula vivente come una pianta,sia animali che animali, le proteine ​​quantificano su altre sostanze organiche, e svolgono anche il maggior numero di varie funzioni. Partecipano a una varietà di processi cellulari molto importanti, come movimento, difesa, segnalazione e così via. Ad esempio, nei tessuti muscolari di animali e umani, i peptidi costituiscono fino all'85% della massa di sostanza secca, e nell'osso e nel derma, dal 15 al 50%.

Tutte le proteine ​​cellulari e tissutali sono costituite daamminoacidi (20 specie). Il loro numero negli organismi viventi è sempre uguale a venti tipi. Varie combinazioni di monomeri peptidici formano una varietà di proteine ​​in natura. È calcolato dal numero astronomico 2x10¹⁸ possibili specie In biochimica, i polipeptidi sono chiamati polimeri biomolecolari ad alta molecola, macromolecole.

Amminoacidi - monomeri di proteine

Tutti i 20 tipi di questi composti chimici sono unità strutturali di proteine ​​e hanno la formula generale NH₂-R-COOH. Sono sostanze organiche anfotere in grado di esibire proprietà sia basiche che acide. Non solo le proteine ​​semplici, ma anche quelle complesse, contengono i cosiddetti amminoacidi non essenziali. Ma monomeri indispensabili, per esempio, come la valina, la lisina, la metionina si possono trovare solo in alcuni tipi di proteine.Queste proteine ​​sono chiamate a pieno titolo.

Pertanto, la caratterizzazione del polimero tiene conto non solodi quanti aminoacidi è composta una proteina, ma quali monomeri sono legati da legami peptidici alla macromolecola. Aggiungiamo anche che gli aminoacidi intercambiabili, come l'asparagina, l'acido glutammico, la cisteina possono essere sintetizzati in modo indipendente nelle cellule umane e animali. I monomeri insostituibili delle proteine ​​si formano nelle cellule di batteri, piante e funghi. Entrano in organismi eterotrofi solo con il cibo.

Come si forma il polipeptide

Come è noto, 20 diversi aminoacidi possonounire in una moltitudine di tutte le possibili molecole proteiche. Come si verifica il legame dei monomeri tra di loro? Risulta che i gruppi carbossile e amminico di un certo numero di aminoacidi menzanti interagiscono tra loro. Si formano i cosiddetti legami peptidici e le molecole d'acqua vengono rilasciate come sottoprodotto della reazione di policondensazione. Le molecole proteiche formate consistono di residui di amminoacidi e ripetutamente ripetute legami peptidici. Pertanto, sono anche chiamati polipeptidi.

Spesso le proteine ​​possono contenere non uno, ma contemporaneamentediverse catene polipeptidiche e consistono in molte migliaia di residui di amminoacidi. Inoltre, proteine ​​semplici e proteiche possono complicare la loro configurazione spaziale. Ciò crea non solo una struttura primaria, ma anche una secondaria, terziaria e persino quaternaria. Consideriamo questo processo in modo più dettagliato. Continuando a studiare la domanda: in cosa consiste la proteina, qual è la configurazione di questa macromolecola. Abbiamo stabilito sopra che la catena polipeptidica contiene un numero di legami chimici covalenti. È questa struttura che si chiama primaria.

Un ruolo importante è svolto dal quantitativo ela composizione qualitativa degli amminoacidi, così come la sequenza della loro connessione. La struttura secondaria si verifica al momento della formazione della spirale. È stabilizzato da molti nuovi legami a idrogeno emergenti.

Livelli più elevati di organizzazione delle proteine

La struttura terziaria appare come risultato diconfezionando un'elica sotto forma di globulo, ad esempio una proteina del tessuto muscolare, la mioglobina ha una struttura spaziale del tutto simile. È mantenuto da entrambi i legami a idrogeno appena formati e ponti disolfuro (se diversi residui di cisteina entrano nella molecola proteica). La forma quaternaria è il risultato della combinazione di più globuli proteici in una singola struttura contemporaneamente mediante nuovi tipi di interazioni, ad esempio idrofobiche o elettrostatiche. Insieme ai peptidi, anche le parti non proteiche entrano nella struttura quaternaria. Possono essere ioni di magnesio, ferro, rame o resti di ortofosfati o acidi nucleici, nonché lipidi.

Caratteristiche della biosintesi delle proteine

In precedenza, abbiamo scoperto in cosa consiste la proteina. È costruito da una sequenza di amminoacidi. Loro assemblaggio in una catena polipeptidica avviene nei ribosomi - non membrana cellule organelli, vegetali e animali. Molecole di informazione e trasporto RNA partecipano anche al processo di biosintesi. I primi sono la matrice per l'assemblaggio di proteine, e il secondo trasporta vari amminoacidi. C'è un dilemma nel processo di biosintesi cellulare, cioè, proteina consiste di nucleotidi o amminoacidi? La risposta è semplice - i polipeptidi di semplice e complesso sono costituiti da composti organici anfoteri - aminoacidi. Nel ciclo di vita delle cellule, esistono periodi della sua attività quando la sintesi proteica ha luogo particolarmente attivo. Queste sono le cosiddette fasi J1 e J2 dell'interfase. In questo momento, la cella è in fase di crescita e ha bisogno di un sacco di materiale da costruzione, che è la proteina. Inoltre, come risultato di mitotici forma finale due cellule figlie, ciascuna delle quali richiede una grande quantità di sostanze organiche, tuttavia nei canali reticolo endoplasmatico liscio è sintesi attiva dei lipidi e carboidrati, e nella EPM granulare avviene biosintesi delle proteine.

Funzioni di proteine

Sapendo in cosa consiste la proteina, puoi spiegare comeun'enorme varietà delle loro specie e le proprietà uniche inerenti a queste sostanze. Proteine ​​eseguono nella gabbia una varietà di funzioni, quali la costruzione, come parte delle membrane di tutte le cellule e organelli: mitocondri, cloroplasti, lisosomi, Golgi, e così via. Tali peptidi come gamoglobuline o anticorpi sono esempi di semplici proteine ​​che svolgono una funzione protettiva. In altre parole, l'immunità cellulare è il risultato dell'azione di queste sostanze. Un complesso proteico - serratura, insieme con l'emoglobina, svolge funzione di trasporto degli animali, cioè trasporta l'ossigeno nel sangue. Le proteine ​​del segnale che costituiscono le membrane cellulari forniscono informazioni alla cellula stessa sulle sostanze che cercano di entrare nel suo citoplasma. L'albumina del peptide è responsabile della conta ematica di base, ad esempio, per la sua capacità di coagularsi. Proteina delle uova di pollo L'ovalbumina è immagazzinata in una gabbia e funge da principale fonte di sostanze nutritive.

Le proteine ​​sono la base del citoscheletro della cellula

Una delle importanti funzioni dei peptidi è il supporto. È molto importante per mantenere la forma e il volume delle cellule viventi. Le cosiddette strutture sub-membrana - microtubuli e micro-filamenti che si intrecciano formano uno scheletro cellulare interno. Le proteine ​​che compongono la loro composizione, ad esempio la tubulina, possono facilmente contrarsi e allungarsi. Questo aiuta la cellula a mantenere la sua forma sotto varie deformazioni meccaniche.

Nelle cellule vegetali, insieme alle proteineialoplasmi, la funzione di supporto viene eseguita anche dai fili plasmodesmati citoplasmatici. Passando attraverso i pori della parete cellulare, essi causano la relazione tra un numero di strutture cellulari distese che formano il tessuto vegetale.

Gli enzimi sono sostanze di natura proteica

Una delle proprietà più importanti delle proteine ​​è la loro influenzasulla velocità delle reazioni chimiche. Le principali proteine ​​sono in grado di denaturare parzialmente - il processo di svolgimento della macromolecola nella struttura terziaria o quaternaria. La stessa catena polipeptidica non si rompe. La denaturazione parziale è alla base sia del segnale che delle funzioni catalitiche della proteina. L'ultima proprietà è la capacità degli enzimi di influenzare la velocità delle reazioni biochimiche nel nucleo e nel citoplasma della cellula. I peptidi, che, al contrario, riducono la velocità dei processi chimici di solito sono chiamati non inibitori, ma enzimi. Ad esempio, una semplice proteina catalasi è un enzima che accelera la scissione della sostanza tossica del perossido di idrogeno. È formato come prodotto finale di molte reazioni chimiche. Catalase accelera il suo utilizzo a sostanze neutre: acqua e ossigeno.

Proprietà delle proteine

I peptidi sono classificati da molte caratteristiche. Ad esempio, in relazione all'acqua, possono essere suddivisi in idrofili e idrofobi. La temperatura influenza anche la struttura e le proprietà delle molecole proteiche in modi diversi. Ad esempio, la proteina cheratina - un componente di unghie e capelli in grado di sopportare sia basse che alte temperature, cioè, è termolabile. Ma la proteina ovalbumina, già citata in precedenza, quando riscaldata a 80-100 ° C completamente distrutta. Ciò significa che la sua struttura primaria è suddivisa in residui di amminoacidi. Questo processo è chiamato distruzione. A prescindere dalle condizioni che creiamo, la proteina non può ritornare alla forma nativa. Proteine ​​motorie - l'actina e la milosina sono presenti nelle fibre muscolari. La loro contrazione e rilassamento alternativi sono alla base del lavoro del tessuto muscolare.